O FUNGO AMAZÔNICO Penicillium purpurogenum CFAM 214 PRODUZ PROTEASES ALCALINAS TERMOESTÁVEIS QUANDO CULTIVADO EM MEIO SABOURAUD

Resumo

O gênero Penicillium é amplamente utilizado na produção de biomoléculas com diversas aplicações industriais, e o uso de linhagens amazônicas é especialmente importante devido à sua diversidade genética única, que pode resultar na produção de enzimas com propriedades bioativas distintas. Assim, o objetivo deste trabalho foi investigar a produção de proteínas e caracterizar as proteases de P. purpurogenum CFAM 214. A linhagem fúngica foi reativada da Coleção de Fungos da Amazônia (CFAM), cultivada em diferentes meios de cultura, Batata Dextrose e Levedura (BDL), Yeast Extract Sucrose (YES), International Streptomyces Project 2 (ISP2) e Sabouraud (SB), que foram subsequentemente analisados por Cromatografia Líquida acoplado ao Espectrômetro de Massas (LC-MS). Entre esses, um meio de cultura foi selecionado e realizada a curva de produção de proteínas e proteases durante 168 horas. Além disso, foi analisado o perfil proteico por eletroforese unidimensional. O efeito do pH e da temperatura na atividade proteolítica foi avaliado variando essas condições. Os dados foram analisados com análise de variância (ANOVA) e teste de Tukey. A análise cromatográfica revelou que o meio SB induziu a maior diversidade de biomoléculas, seguido por YES e BDL. No meio SB, a produção de proteínas totais atingiu um pico de 1,7 µg/µL em 120 horas. A análise por eletroforese unidimensional indicou proteínas extracelulares predominantes entre 50 e 150 kDa. A atividade proteolítica foi máxima em 104,23 U/mL também em 120 horas e as proteases apresentaram estabilidade em pH 8 e 50°C. Portanto, esses resultados indicam que P. purpurogenum CFAM 214 é uma fonte promissora de proteases, com potencial para aplicações industriais nas áreas de limpeza, alimentos, medicamentos e têxteis.